Гемоглобин - основной белок крови. Патологические формы гемоглобина Физиологические и патологические формы гемоглобина

Гемоглобин совмещает в себе два обязательных компонента:

• белок глобина, занимающий 96% от всего соединения;
• железосодержащий гем, входящий в состав на 4%.

Этот вид хромопротеинов выполняет жизненно важную функцию в организме человека: осуществляет транспортировку кислорода от дыхательных органов ко всем клеткам и тканям, а от них, в лёгочную систему, перенося ненужный углекислый газ, освободившийся в процессе обмена. Помимо дыхания, он принимает участие в окислительно-восстановительных реакциях и энергетическом аккумулировании.

Гемоглобин является основной составляющей красных кровяных телец - эритроцитов. Именно благодаря ему, они получили своё название и функциональное предназначение. В сухом веществе человеческого эритроцита насчитывают 95% гемоглобина, и всего лишь 5 % других веществ (липидов и белков).

Какие виды гемоглобина существуют?

По белковому содержанию гемоглобин можно разделить на два вида:

Физиологическим, свойственно появляться на определённых этапах нормального развития человеческого организма. А вот патологические виды гемоглобина образуются в результате неправильного последовательного расположения аминокислотного ряда в глобине.

По формам можно выделить следующие такие виды гемоглобина:

Для профилактики заболеваний и лечения проявлений варикоза на ногах наши читатели советуют Антиварикозный гель «VariStop», наполненный растительными экстрактами и маслами, он мягко и эффективно устраняет проявления болезни, облегчает симптомы, тонизирует, укрепляет сосуды.

1. Оксигемоглобин;
2. Карбоксигемоглобин;
3. Метгемоглобин;
4. Миоглобин.

Что такое оксигемоглобин?

Оксигемоглобин получил своё название благодаря способности переносить кислород. Но полностью осуществить процесс дыхания он может только в команде с карбогемоглобином.

Итак, оксигемоглобин соединяется с О 2 и доставляет к тканям кислород, а на обратном пути превращается в карбогемоглобин забирая у клеток СО2 - углекислый газ, доставляя его в органы дыхания. Благодаря способности гемоглобина с лёгкостью присоединять и отдавать химические вещества в виде кислорода и углекислого газа, организм человека, постоянно насыщается чистым кислородом, а не травиться продуктами его распада.

Представление о карбоксигемоглобине

Этот вид гемоглобина случается тогда, когда он соединяется с СОНb - угарным газом. В таком случае гемоглобин приобретает необратимый статус, а значит становиться бесполезным, ведь больше никогда не сможет выполнять дыхательную функцию. Из этого следует, что не все виды гемоглобина и его соединения могут быть полезными для организма.

Вредные компоненты в виде угарного газа могут поступать как из окружающей среды, так и образовываться внутри человека в результате организменных нарушений.

Из окружающей среды угарный газ может поступить лёгкие, если человек находился в пожарной зоне или большую часть жизни пробыл в дороге, где часто дышал выхлопными газами.

Определённый процент необратимого соединения приходится на долю курильщиков. Если даже человек имеет высокий показатель гемоглобина, то из-за курения, лишь их часть будет нормально функционировать.

Самоотравление, случается, когда происходит отмирание собственных клеток организма и их некроз. Этот вид принято называть - «эндогенный угарный газ». Такие ситуации наблюдаются очень редко, чаще угарный газ поступает извне.

Понятие о метгемоглобине

Метгемоглобин (metHb) появляется на свет за счёт соединения с химическими веществами, в результате которых случаются неразрывные связи. Таким образом, получившиеся виды гемоглобина и их функции, подобно карбоксигемоглобину, являются бесполезными.

В этом случае случаются связи с такими химическими агентами как: нитратные, сероводородные, сульфидные вещества. К ним же относятся и лекарственные вещества в виде анальгетиков и химиотерапевтических веществ во время лечения онкологических заболеваний.

Аналогично ситуации с угарным газом, связи неразрывного характера могут образоваться вследствие поступления их в организм извне, так и в случаях когда, накопившись в тканях, радикалы высвобождаются в процессе разрушения клеток.

Иногда нарушение работы пищеварительного тракта может стать причиной поступления радикалов в кровь. Когда система пищеварения не может справиться со своей функцией и пропускает такие виды гемоглобина в кровяное русло.

Что такое миоглобин?

Миоглобин, считается абсолютным аналогом гемоглобина красных кровяных телец крови. Единственным отличием считается то, что местом локализации этого железосодержащего белка являются мышцы скелета и сердца. Если же каким-нибудь образом они вдруг будут повреждены, то миоглобин естественно попадёт в поток кровяного русла, а далее выведется из организма за счёт фильтрации почек.

Но существует вероятность закупорки почечного канальца, и дальнейшего его некроза. В таком случае может образоваться почечная недостаточность и кислородное голодание тканей.

Другие существующие виды гемоглобина

Кроме основного перечня вариаций, существуют ещё и другие виды гемоглобина в крови.

Из различных информационных источников можно услышать такие вариации как:

• фетальный гемоглобин;
• дисгемоглобин;
• гликированный гемоглобин.

Фетальный гемоглобин

Фетальная форма гемоглобина находится в составе крови плода в период беременности, а также у новорождённых детей в течение первых трёх недель жизни. Отличительным моментом от гемоглобина взрослого человека, является лишь то, что фетальный вид обладает лучшей способностью транспортировать кислород. А вот изменения кислотности ю жизни фетальный гемоглобин практически исчезает. В теле взрослого человека он составляет всего лишь один процент.

Дисгемоглобин образуется в результате таких связей, которые навсегда лишают его способности выполнять характерные полезные свойства. Это означает, что такой гемоглобин будет перемещаться с кровью, но как недееспособный вспомогательный атрибут. Со временем он будет утилизирован селезёнкой, как изношенный материал.

В норме дисгемоглобин присутствует в организме каждого здорового человека. Если случаи подобных связок учащаются, органам кровообращения приходится работать с большей интенсивностью, и они быстрей истощаются и изнашиваются.

Гликированный гемоглобин

Когда связываются гемовый белок и глюкоза, образуется гликированный гемоглобин. Он также является необратимым соединением. Его количество повышается, когда увеличивается уровень сахара в крови. Встречается в основном у людей, страдающих сахарным диабетом. Из-за того, что гемоглобин живёт приблизительно 100 дней, благодаря лабораторным исследованиям можно определить эффективность терапевтического лечения, продолжить или назначить новое.

Не стоит придумывать и пугать себя мыслями, примеряя на себя все возможные заболевания. Если вы работаете в зоне риска или можете заболеть по наследственной линии, то лучше обратиться к специалисту и провести ряд лабораторных исследований. Постарайтесь избавиться от вредных привычек и чаще гулять на свежем воздухе.

Статьи по теме:

1. Какова роль гемоглобина в организме человека и последствия его недостатка?
2. Причины низкого гемоглобина у женщин: особенности и формы анемических состояний
3. Функции гемоглобина - как базового химического соединения в организме человека
4. Нормальный уровень гликозилированного гемоглобина для страдающих диабетом

Комментарии

Информация, представленная на сайте, не должна использоваться для самостоятельной диагностики и лечения. Необходима консультация специалиста

Строение и формы гемоглобина

Гемоглобин (сокращенно Hb) - это железосодержащий кислородо-переносящий металлопротеин, содержащийся в эритроцитах позвоночных животных.

Гемоглобин входит в состав группы белков гемопротеины, которые сами являются подвидом хромопротеинов и подразделяются на неферментативные белки (гемоглобин, миоглобин) и ферменты (цитохромы, каталаза, пероксидаза). Небелковой частью их является гем - структура, включающая в себя порфириновое кольцо (состоящее из 4 пиррольных колец) и иона Fe 2+ . Железо связывается с порфириновым кольцом двумя координационными и двумя ковалентными связями.

Строение гемоглобина

Белковые субъединицы в нормальном гемоглобине могут быть представлены различными типами полипептидных цепей: α, β, γ, δ, ε, ξ (соответственно, греч. - альфа, бета, гамма, дельта, эпсилон, кси). В состав молекулы гемоглобина входят по две цепи двух разных типов.

Гем соединяется с белковой субъединицей, во-первых, через остаток гистидина координационной связью железа, во-вторых, через гидрофобные связи пиррольных колец и гидрофобных аминокислот. Гем располагается как бы «в кармане» своей цепи и формируется гемсодержащий протомер.

Нормальные формы гемоглобина

• HbР - примитивный гемоглобин, содержит 2 ξ- и 2 ε-цепи, встречается в эмбрионе между 7-12 неделями жизни;
• HbF - фетальный гемоглобин, содержит 2 α- и 2 γ-цепи, появляется через 12 недель внутриутробного развития и является основным после 3 месяцев;
• HbA - гемоглобин взрослых, доля составляет 98 %, содержит 2 α- и 2 β-цепи, у плода появляется через 3 месяца жизни и к рождению составляет 80 % всего гемоглобина;
• HbA 2 - гемоглобин взрослых, доля составляет 2 %, содержит 2 α- и 2 δ-цепи;
• HbO 2 - оксигемоглобин, образуется при связывании кислорода в легких, в легочных венах его% от всего количества гемоглобина;
• HbCO 2 - карбогемоглобин, образуется при связывании углекислого газа в тканях, в венозной крови составляет% от всего количества гемоглобина.

Гемоглобин. Содержание гемоглобина в крови, уровень, измерение гемоглобина.

Гемоглобин - дыхательный пигмент крови, участвующий в транспорте кислорода и углекислоты, выполняющий буферные функции, поддержание рН. Содержится в эритроцитах (красные кровяные тельца крови - каждый день организм человека вырабатывает 200 миллиардов красных кровяных шариков). Состоит из белковой части - глобина - и железосодержащей порфиритовой части - гема. Это белок с четвертичной структурой, образованной 4 субъединицами. Железо в геме находится в двухвалентной форме.

Содержание гемоглобина в крови у мужчин несколько выше, чем у женщин. У детей первого года жизни наблюдается физиологическое снижение концентрации гемоглобина. Снижение содержания гемоглобина в крови (анемия) может быть следствием повышенных потерь гемоглобина при разного рода кровотечениях или повышенном разрушении (гемолизе) эритроцитов. Причиной анемии может быть нехватка железа, необходимого для синтеза гемоглобина, или витаминов, участвующих в образовании эритроцитов (преимущественно В12, фолиевая кислота), а также нарушение образования клеток крови при специфических гематологических заболеваниях. Анемия может возникать вторично при разного рода хронических не гематологических заболеваниях.

Альтернативные единицы измерения: г/л

Коэффициент пересчета: г/л х 0,1 ==> г/дал

Нормальные формы гемоглобина

Существует несколько нормальных вариантов гемоглобина:

HbР – примитивный гемоглобин, содержит 2ξ- и 2ε-цепи, встречается в эмбрионе между 7-12 неделями жизни,

HbF – фетальный гемоглобин, содержит 2α- и 2γ-цепи, появляется через 12 недель внутриутробного развития и является основным после 3 месяцев,

HbA – гемоглобин взрослых, доля составляет 98%, содержит 2α- и 2β-цепи, у плода появляется через 3 месяца жизни и к рождению составляет 80% всего гемоглобина,

HbA 2 – гемоглобин взрослых, доля составляет 2%, содержит 2α- и 2δ-цепи,

HbO 2 – оксигемоглобин, образуется при связывании кислорода в легких, в легочных венах его 94-98% от всего количества гемоглобина,

HbCO 2 – карбогемоглобин, образуется при связывании углекислого газа в тканях, в венозной крови составляет 15-20% от всего количества гемоглобина.

Миоглобин является одиночной полипептидной цепью, состоит из 153 аминокислот с молекулярной массой 17 кДа и по структуре сходен с β-цепью гемоглобина. Белок локализован в мышечной ткани. Миоглобин обладает более высоким сродством к кислороду по сравнению с гемоглобином. Это свойство обуславливает функцию миоглобина – депонирование кислорода в мышечной клетке и использование его только при значительном уменьшении парциального давления О 2 в мышце (до 1-2 мм рт.ст).

одно и то же 50%-е насыщение достигается при совершенно разных концентрациях кислорода – около 26 мм рт.ст. для гемоглобина и 5 мм рт.ст. для миоглобина,

при физиологическом парциальном давлении кислорода от 26 до 40 мм рт.ст. гемоглобин насыщен на 50-80%, тогда как миоглобин – почти на 100%.

Таким образом, миоглобин остается оксигенированным до того момента, пока количество кислорода в клетке не снизится до предельных величин. Только после этого начинается отдача кислорода для реакций метаболизма.

Для продолжения скачивания необходимо собрать картинку:

Патологические формы гемоглобина

Нормальные формы гемоглобина

Гемоглобин - основной белок крови

Гемоглобин входит в состав группы белков гемопротеины, которые сами являются подвидом хромопротеинов и подразделяются на неферментативныебелки (гемоглобин, миоглобин) и ферменты(цитохромы, каталаза, пероксидаза). Небелковой частью их является гем – структура, включающая в себя порфириновое кольцо (состоящее из 4 пиррольных колец) и иона Fe 2+ . Железо связывается с порфириновым кольцом двумя координационными и двумя ковалентными связями.

Гемоглобин представляет собой белок, включающий 4 гемсодержащие белковые субъединицы. Между собой протомеры соединяются гидрофобными, ионными, водородными связями по принципу комплементарности. При этом они взаимодействуют не произвольно, а определенным участком - контактной поверхностью. Этот процесс высокоспецифичен, контакт происходит одновременно в десятках точек по принципу комплементарности. Взаимодействие осуществляют разноименно заряженные группы, гидрофобные участки, неровности на поверхности белка.

Белковые субъединицы в нормальном гемоглобине могут быть представлены различными типами полипептидных цепей: α, β, γ, δ, ε, ξ (соответственно, греч. - альфа, бета, гамма, дельта, эпсилон, кси). В состав молекулы гемоглобина входят по двецепи двухразных типов.

Гем соединяется с белковой субъединицей, во-первых, через остаток гистидина координационной связью железа, во-вторых, через гидрофобные связи пиррольных колец и гидрофобных аминокислот. Гем располагается как бы "в кармане" своей цепи и формируется гемсодержащий протомер.

Существует несколько нормальных вариантов гемоглобина:

· HbР – примитивный гемоглобин, содержит 2ξ- и 2ε-цепи, встречается в эмбрионе между 7-12 неделями жизни,

· HbF – фетальный гемоглобин, содержит 2α- и 2γ-цепи, появляется через 12 недель внутриутробного развития и является основным после 3 месяцев,

· HbA – гемоглобин взрослых, доля составляет 98%, содержит 2α- и 2β-цепи, у плода появляется через 3 месяца жизни и к рождению составляет 80% всего гемоглобина,

· HbA 2 – гемоглобин взрослых, доля составляет 2%, содержит 2α- и 2δ-цепи,

· HbO 2 – оксигемоглобин, образуется при связывании кислорода в легких, в легочных венах его 94-98% от всего количества гемоглобина,

· HbCO 2 – карбогемоглобин, образуется при связывании углекислого газа в тканях, в венозной крови составляет 15-20% от всего количества гемоглобина.

HbS – гемоглобин серповидно-клеточной анемии.

MetHb – метгемоглобин, форма гемоглобина, включающая трехвалентный ион железа вместо двухвалентного. Такая форма обычно образуется спонтанно, в этом случае ферментативных мощностей клетки хватает на его восстановление. При использовании сульфаниламидов, употреблении нитрита натрия и нитратов пищевых продуктов, при недостаточности аскорбиновой кислоты ускоряется переход Fe 2+ в Fe 3+ . Образующийся metHb не способен связывать кислород и возникает гипоксия тканей. Для восстановления ионов железа в клинике используют аскорбиновую кислоту и метиленовую синь.

Hb-CO – карбоксигемоглобин, образуется при наличии СО (угарный газ) во вдыхаемом воздухе. Он постоянно присутствует в крови в малых концентрациях, но его доля может колебаться от условий и образа жизни.

Угарный газ является активным ингибитором гем-содержащих ферментов, в частности, цитохромоксидазы4-го комплекса дыхательной цепи.

HbA 1С – гликозилированный гемоглобин. Концентрация его нарастает при хронической гипергликемии и является хорошим скрининговым показателем уровня глюкозы крови за длительный период времени.

Миоглобин тоже способен связывать кислород

Миоглобин является одиночнойполипептидной цепью, состоит из 153 аминокислот с молекулярной массой 17 кДа и по структуре сходен с β-цепью гемоглобина. Белок локализован в мышечной ткани. Миоглобин обладает более высоким сродством к кислороду по сравнению с гемоглобином. Это свойство обуславливает функцию миоглобина – депонирование кислорода в мышечной клетке и использование его только при значительном уменьшении парциального давления О 2 в мышце (до 1-2 мм рт.ст).

Кривые насыщения кислородом показывают отличия миоглобина и гемоглобина:

· одно и то же 50%-е насыщение достигается при совершенно разных концентрациях кислорода – около 26 мм рт.ст. для гемоглобина и 5 мм рт.ст. для миоглобина,

· при физиологическом парциальном давлении кислорода от 26 до 40 мм рт.ст. гемоглобин насыщен на 50-80%, тогда как миоглобин – почти на 100%.

Таким образом, миоглобин остается оксигенированным до того момента, пока количество кислорода в клетке не снизится до предельныхвеличин. Только после этого начинается отдача кислорода для реакций метаболизма.

Классификация видов гемоглобина, причины повышения или понижения показателей

Клинический анализ крови – важная составляющая общеклинической диагностики пациентов с патологиями различного характера. В данное исследование входит анализ уровня красных кровяных телец и железосодержащего белка в сыворотке крови. Данный показатель очень чувствителен к различным изменениям в работе внутренних органов.

Что такое гемоглобин?

Гемоглобин – пептидное соединение, содержащее железо, которое транспортирует кислород ко всем тканям человеческого организма. У всех позвоночных зверей данное белковое соединение содержится в красных кровяных клетках, а у беспозвоночных – в плазме. Как упоминалось выше, главная функция данного пептидного соединения заключается в том, чтобы выводить диоксид углерода и заниматься поставкой кислорода в органы.

• Дезоксигемоглобин (или свободный гемоглобин);
• Карбоксигемоглобин (окрашивает кровь в синеватый цвет);
• Метгемоглобин;
• Фетальный железосодержащий белок (присутствует у плода и исчезает в процессе онтогенеза);
• Оксигемоглобин (окрашивает кровь в светло-красный цвет);
• Миоглобин.

Дезоксигемоглобин – это свободный гемоглобин в крови человека. В такой форме это пептидное соединение способно присоединять к себе различные молекулы – углекислый/угарный газ, кислород.

Если дезоксигемоглобин связывается с кислородом, образуется оксигемоглобин. Этот тип белка поставляет кислород ко всем тканям. При наличие различных оксилителей железо в железосодержащем белке из двухвалентного состояния переходит в трехвалентное. Такое пептидное соединение принято называть метгемоглобином, оно выполняет важную роль в физиологии органов.

Если восстановленный гемоглобин связывается с угарным газом, образуется токсичное соединение – карбоксигемоглобин. Необходимо отметить, что угарный газ с гемоглобином связывается в 250 раз эффективнее, чем диоксид углерода. Карбоксигемоглобин имеет длительный период полураспада, поэтому способен сталь причиной сильного отравления.

Витамин С помогает восстанавливать железосодержащий белок, благодаря чему применяется свободно в медицине для лечения отравлений угарным газом. Как правило, интоксикация оксидом углерода проявляется цианозом.

Миоглобин по структуре похож на гемоглобин и в большом количестве содержится в миоцитах, особенно кардиомиоцитах. Он связывает молекулы О₂ «на черный день», который впоследствии используется организмом при состояниях, вызывающих гипоксию. Миоглобин обеспечивает работающие мышцы кислородом.

Все вышеперечисленные типы имеют жизненно важное значения в организме человека, однако существуют патологические формы данного пептидного соединения.

Какие опасные разновидности гемоглобина существуют?

Патологические виды гемоглобина у человека, которые приводят к различным болезням:

• Гемоглобин D-Пенджаб;
• Гемоглобин S – форма, обнаруженная у людей с серповидно-клеточной анемией;
• Гемоглобин С – эта форма вызывает хроническую гемолитическую анемию;
• Гемоглобин H – тип гемоглобина, образованный тетрамером β-цепей, который может присутствовать при α-талассемии.

Железосодержащий белок D-Пенджаб является одним из вариантов гемоглобина. Он так назван из-за его высокой распространенности в Пенджабском районе Индии и Пакистана. Это также самый распространенный аномальный вариант железосодержащего белка в Синьцзян-Уйгурском автономном районе Китая. Исследования показывают, что железосодержащий белок D-Пенджаб составляет более 55% от общего числа патологических форм гемоглобина.

Он был впервые обнаружен в начале 1950-х годов в смешанной британской и американской семье индийского происхождения из района Лос-Анджелеса, поэтому его иногда называют D Los Angeles. Железосодержащий белок D является наиболее распространенным вариантом данного вещества. Он появился в результате распространенности малярии в разных частях Азии.

Гемоглобин S возник в Западной Африке, где распространен больше всего. Он присутствует в меньшей степени в Индии и Средиземноморском регионе. Полиморфизм гена бета S указывает на то, что он возник из пяти отдельных мутаций: четырех в Африке и одного в Индии и на Ближнем Востоке. Наиболее распространенной является аллель, обнаруженная в Бенине в Западной Африке. Другие гаплотипы обнаружены в Сенегале и Банту.

Важно! Ген HbS, присутствующий в гомозиготной форме, является нежелательной мутацией. Малярия, возможно, является фактором отбора, поскольку существует четкая корреляция между распространенностью этой болезни и серповидно-клеточной анемией. Дети с серповидно-клеточной характеристикой Hb SA, переносят малярию гораздо легче и чаще выздоравливают.

Железосодержащий белок C (Hb C) является одним из наиболее распространенных структурных вариантов гемоглобина. Люди со «здоровым» железосодержащим белком С (Hb C) фенотипически нормальны, тогда как пациенты с патологической формой (Hb CC) могут страдать от гемолитической анемии. Хотя клинические осложнения, связанные с патологическим железосодержащим белком С, не являются серьезными.

Гемоглобин H вызывает тяжелое заболевание – альфа-талассемию. α-талассемия приводит к снижению продукции альфа-глобина, поэтому образуется меньше альфа-глобиновых цепей, что приводит к избытку β-цепей у взрослых и у новорожденных. Избыточные β-цепи образуют нестабильные тетрамеры, называемые гемоглобином H или HbH четырех бета-цепей. Избыточные γ-цепи образуют тетрамеры, которые слабо связываются с кислородом, поскольку их сродство к O2 слишком велико, поэтому оно не диссоциируется на периферии.

Как диагностируют патологические формы железосодержащего белка в крови?

Как упоминалось выше, анализ на содержание гемоглобина входит в клиническое исследование сыворотки крови. В некоторых случаях показано проведение биохимии крови для точного определения патологических форм данного пептидного соединения.

Кровь на анализ сдается натощак и в утреннее время. Рекомендуется не употреблять пищу за 12 часов до забора биологического материала (кала, мочи, крови), чтобы не исказить результаты анализов обследования. В особенности нежелательно заниматься физическими нагрузками, употреблять психотропные вещества или другие лекарственные средства. Диеты придерживаться не нужно, однако от жирной или жареной пищи воздержаться следует, чтобы не повлиять на различные параметры в кале.

Нормальные показатели железосодержащего белка

Расшифровкой анализа общеклинического исследования сыворотки крови должен заниматься только врач. Однако выделяют некоторые общие нормы гемоглобина, присущие всем людям. Уровень данного пептидного соединения измеряется в г/л (граммы на литр). В зависимости от лаборатории методики анализа могут различаться.

Норма свободного гемоглобина в крови у различных возрастных групп:

• Мужчины от 18 лет –г/л;
• Женщины от 18 лет –;
• Маленький ребенок – 200;

Повышение или снижение уровня свободного гемоглобина может приводить к патологиям. Первичная гемоглобинопатия обусловлена наследственными причинами, поэтому не лечится на любых этапах развития. Однако существуют методы стабилизации пациентов, поэтому в любом случае нужно обратиться к врачу. При серьезном снижении уровня данного пептидного соединения в кровеносном русле показан искусственный кровезаменитель.

Совет! Синтетическое соединение «перфторан» способно улучшить качество жизни больных с анемией. Искусственно повышать гемоглобин нужно с осторожностью, так как в некоторых случаях кровезаменители могут вызывать серьезные побочные эффекты.

Виды гемоглобина, способы определения количества в крови

Структура, типы, функции гемоглобина

Химически гемоглобин относится к группе хромопротеидов. Его простетическая группа, включающая железо, называется гемом, белковый компонент - глобином. Молекула гемоглобина содержит 4 гема и 1 глобин.

Гем является металлопорфирином - комплексом железа с протопорфирином. Протопорфирин имеет в своей основе 4 пиррольных кольца, соединенных посредством метановых мостиков СH в кольцо порфирина. Гем идентичен для всех разновидностей гемоглобина.

Глобин относится к группе серусодержащих белков - гистонов. Полагают, что связующим звеном между глобином и гемом является аминокислота гистидин. Молекула глобина состоит из 2 пар полипептидных цепей. В зависимости от аминокислотного состава определяют ά, β, γ и δ-цепи. Синтез белка происходит на самой ранней стадии эритропоэза (базофильные эритробласты богаты РНК) и в дальнейшем убывает. Синтез гема и соединение его с глобином, то есть образование гемоглобина, осуществляется на более поздних этапах эритропоэза, в период превращения базофильного нормобласта в полихроматофильный нормобласт. По мере созревания нормобластов количество гемоглобина в них увеличивается и достигает максимума в эритроцитах.

Помимо физиологических гемоглобинов, существуют еще несколько патологических разновидностей гемоглобина, отличающихся друг от друга физико-химическими качествами, в частности различной электрофоретической подвижностью и разным отношением к щелочам. В настоящее время признается достоверным существование следующих видов патологического гемоглобина: B(S), С, D, E, G, H, I, Y, К, L, M, N, О, Р и Q.

Патологические гемоглобины возникают в результате врожденного, передаваемого по наследству дефекта образования гемоглобина. Изменения молекулярной структуры гемоглобина (его аминокислотного состава) являются основой развития гемоглобинопатий, относимых к «молекулярным болезням». Гемоглобинопатии (гемоглобинозы) могут являться причиной развития тяжелых анемий гемолитического типа. В эритроцитах циркулирующей крови гемоглобин находится в состоянии беспрерывной обратимой реакции. Он то

присоединяет молекулу кислорода (в легочных капиллярах), то отдает ее (в тканевых капиллярах). Гемоглобин в венозной крови с низким парциальным давлением кислорода связан с 1 молекулой воды. Такой гемоглобин называется редуцированным (восстановленным) гемоглобином. В артериальной крови с высоким парциальным давлением кислорода гемоглобин соединен с 1 молекулой кислорода и имеет название - оксигемоглобин. Путем непрерывного превращения оксигемоглобина в редуцированный гемоглобин и обратно осуществляется перенос кислорода из легких к тканям. Восприятие углекислоты в тканевых капиллярах и доставка ее в легкие также является функцией гемоглобина. В тканях оксигемоглобин, отдавая кислород, превращается в редуцированный гемоглобин. Кислотные свойства редуцированного гемоглобина в 70 раз слабее свойств оксигемоглобина, поэтому свободные валентности его связывают углекислоту. Таким образом, углекислота доставляется из тканей в легкие с помощью гемоглобина. В легких образующийся оксигемоглобин в силу своих высоких кислотных свойств вступает в связь с щелочными валентностями карбогемоглобина, вытесняя углекислоту. Так как основной функцией гемоглобина является обеспечение тканей кислородом, то при всех состояниях, сопровождающихся снижением концентрации гемоглобина в крови, или при качественных его изменениях развивается гипоксия тканей. Гемоглобин обладает способностью вступать в диссоциирующие соединения не только с кислородом и углекислый газом, но и с другими газами. В результате образуются карбоксигемоглобин, оксиазотистый гемоглобин и сульфгемоглобин.

Карбоксигемоглобин (оксиуглеродный) диссоциирует в несколько сотен раз медленнее, чем оксигемоглобин, поэтому даже незначительная концентрация (0,07%) в воздухе угарного газа (СО), связывая около 50% имеющегося в организме гемоглобина и лишая его способности переносить кислород, является смертельным.

Метгемоглобин представляет собой более стойкое, чем оксигемоглобин, соединение гемоглобина с кислородом, получающееся при отравлениях некоторыми лекарственными препаратами - фенацетином, антипирином, сульфаниламидами. При этом двухвалентное железо простетической группы, окисляясь, превращается в трехвалентное. Опасность метгемоглобинемии для организма заключается в резком нарушении отдачи кислорода тканям, в силу чего развивается аноксия.

Сульфгемоглобин обнаруживается в крови иногда при применении лекарственных веществ (сульфаниламидов). Содержание сульфгемоглобина редко превышает 10%. Сульфгемоглобинемия - необратимый процесс. Так как пораженные эритроциты

разрушаются в те же сроки, что и нормальные, явлений гемолиза не наблюдается и сульфгемоглобин может находиться в крови в течение нескольких месяцев. На этом свойстве сульфгемоглобина основан метод определения сроков пребывания нормальных эритроцитов в периферической крови.

1. Колориметрические методы. Чаще колориметрируют цветные производные гемоглобина: солянокислый гематин, карбоксигемоглобин, цианметгемоглобин. Колориметрические методы широко применяются на практике ввиду их простоты и доступности. Наиболее точным и надежным из них является цианметгемоглобиновый метод.

2. Газометрические методы. Гемоглобин насыщают газом, например

кислородом или окисью углерода. По количеству поглощенного газа судят о количестве гемоглобина.

3. Методы, основанные на определении железа в гемоглобиновой молекуле. Так как гемоглобин содержит строго определенное количество железа (0,374%), то по его содержанию устанавливают и количество гемоглобина.

Две последние группы точны, но требуют много времени, технически более сложны и поэтому не нашли широкого применения в практике.

Клиническое значение. Нормы гемоглобина: для женщинг% (г/л), для мужчинг% (г/л). Понижение концентрации гемоглобина в крови (олигохромемия) наблюдается при анемиях различной этиологии (в результате кровопотерь, дефицита железа, витамина В12 и фолиевой кислоты, повышенного гемолиза эритроцитов). Повышение концентрации гемоглобина в крови (гиперхромемия) встречается при эритремии, легочно-сердечной недостаточности, некоторых врожденных пороках сердца и сочетается обычно с увеличением количества эритроцитов. При сгущении крови может наступить относительное увеличение концентрации гемоглобина.

Источники ошибок при этом методе следующие:

1) влияние на цвет солянокислого гематина посторонних факторов, особенно количества и качества плазменных белков;

2) выцветание с течением времени цветных стандартов гемометров, что ведет к получению завышенных цифр и поэтому требует периодической проверки гемометров с введением соответствующей поправки;

3) соблюдение точного времени. Ошибка составляет 0,3 г% (3 г/л).

2. Цианметгемоглобиновый фотометрический метод. Принцип метода: кровь смешивают с реактивом, превращающим гемоглобин в цианметгемоглобин, концентрацию которого измеряют фотометрически. В качестве реактива употребляют раствор Драбкина (NaHCO3 - 1г, KCN - 0,05 г, K3(Fe(CN)6) - 0,2г, дистиллированной воды - до 1 л). Под влиянием железосинеродистого калия гемоглобин окисляется до метгемоглобина (гемиглобина), который затем превращается при помощи цианида калия в цианметгемоглобин (гемиглобинцианид). Наиболее употребительное разведение крови в реактиве Драбкина - 1:250 (0,02 мл крови и 5 мл реактива). Через 20 минут измеряют экстинцию при длине волны 540 нм и толщине слоя 1 см против воды на спектрофотометре СФ-4 или на ФЭК-М и ему подобных фотоэлектроколориметрах. Воспроизводимость равна 0,1 г% (1 г/л).

Относительная величина соотношения концентрации гемоглобина и количества эритроцитов будет называться цветовым показателем крови (ЦП). Если принять 33 пг за I, то СГЭ у конкретного человека составит величину, выражающую ЦП. Например, 33 -1; 30,6 -х, то ЦП = 30,6*1/33 = 0,93. Практически ЦП вычисляют по формуле: 3хНЬ в г/л:три первые цифры числа эритроцитов в млн.

Клиническое значение. Величина СГЭ и ЦП зависит от объема эритроцитов и степени насыщения их гемоглобином. В норме ЦП колеблется от 0,86 до 1,1, а СГЭ - от 27 дл 33 пг. Индексы красной крови важны для суждения о нормо-, гипер- и гипохромии эритроцитов.

Гиперхромия, то есть повышенное содержание СГЭ, дающее ЦП выше 1, зависит исключительно от увеличения объема эритроцитов, а не от повышенного содержания в них гемоглобина. Это объясняется тем, что концентрация гемоглобина в эритроците имеет предельную величину, не превышающую 0,33 пг в 1 мкм³ массы эритроцита. При условии предельной насыщенности гемоглобином средние по величине эритроциты, имеющие объем 90 мкм³, содержатпг гемоглобина. Таким образом, повышение содержания гемоглобина в эритроците всегда сочетается с макроцитозом. Гиперхромия (ЦП 1,2-1,5) характерна для В12-дефицитных анемий, особенно пернициозной, при которой в крови обнаруживаются «гигантские» эритроциты - мегалоциты (СГЭ в этих случаях повышается до 50 пг). Гиперхромия с макроцитозом может отмечаться и при ряде других анемий (некоторые хронические гемолитические и миелотоксические), особенно в дегенеративную фазу их или при присоединении В12-витаминной недостаточности.

Гипохромия – это снижение цветового показателя ниже 0,8. Она может быть следствием либо уменьшения объема эритроцитов (микроцитоз), либо ненасыщенности нормальных по объему эритроцитов гемоглобином. Гипохромия является истинным показателем или

дефицита железа в организме, или железорефрактерности, то есть неусвоение железа эритробластами, приводящего к нарушению синтеза гема. Среднее содержание гемоглобина в одном эритроците в этом случае снижается до 20 пк.

Нормохромия, обычно наблюдаемая у здоровых людей, может отмечаться и при некоторых анемиях.

Физиологические формы гемоглобина. Патологические формы гемоглобина. Содержание гемоглобина в крови. Уровень гемоглобина у мужчин, у женщин после родов, у детей в первый год жизни. Единицы измерения гемоглобина.

Гемоглобин - дыхательный пигмент крови, участвующий в транспорте кислорода и углекислоты, выполняющий буферные функции, поддержание рН. Содержится в эритроцитах (красные кровяные тельца крови - каждый день организм человека вырабатывает 200 миллиардов красных кровяных шариков). Состоит из белковой части - глобина - и железосодержащей порфиритовой части - гема. Это белок с четвертичной структурой, образованной 4 субъединицами. Железо в геме находится в двухвалентной форме.

Физиологические формы гемоглобина : 1) оксигемоглобин (HbО2) - соединение гемоглобина с кислородом образуется, преимущественно, в артериальной крови и придает ей алый цвет, кислород связывается с атомом железа посредством координационной связи. 2) восстановленный гемоглобин или дезоксигемоглобин (HbH) - гемоглобин, отдавший кислород тканям. 3) карбоксигемоглобин (HbCO2) - соединение гемоглобина с углекислым газом; образуется, преимущественно, в венозной крови, которая вследствие этого приобретает темно-вишневый цвет.

Патологические формы гемоглобина : 1) карбгемоглобин (HbCO) - образуется при отравлении угарным газом (СО), при этом гемоглобин теряет способность присоединять кислород. 2) мет гемоглобин - образуется под действием нитритов, нитратов и некоторых лекарственных препаратов происходит переход двухвалентного железа в трехвалентное с образованием мет гемоглобина- HbMet.

Содержание гемоглобина в крови у мужчин несколько выше, чем у женщин. У детей первого года жизни наблюдается физиологическое снижение концентрации гемоглобина. Снижение содержания гемоглобина в крови (анемия) может быть следствием повышенных потерь гемоглобина при разного рода кровотечениях или повышенном разрушении (гемолизе) эритроцитов. Причиной анемии может быть нехватка железа, необходимого для синтеза гемоглобина, или витаминов, участвующих в образовании эритроцитов (преимущественно В12, фолиевая кислота), а также нарушение образования клеток крови при специфических гематологических заболеваниях. Анемия может возникать вторично при разного рода хронических не гематологических заболеваниях.

Единицы измерения гемоглобина в лаборатории Инвитро - г/дал
Альтернативные единицы измерения: г/л
Коэффициент пересчета: г/л х 0,1 ==> г/дал

Повышение уровня гемоглобина : Заболевания, сопровождающиеся увеличением количества эритроцитов (первичные и вторичные эритроцитозы). Физиологические причины у жителей высокогорья, летчиков после высотных полетов, альпинистов, после повышенной физической нагрузки.
Сгущение крови;
Врожденные пороки сердца;
Легочно-сердечная недостаточность;

Гемоглобин - это необходимый белок для жизнедеятельности человека, он выполняет ряд функций, основной из которых является транспортировка кислорода к клеткам и тканям. Существует несколько форм гемоглобина, каждая из которых обладает своими характеристиками.

Виды по белковому содержанию

В зависимости от белкового содержания формы гемоглобина человека бывают двух видов. Это физиологические и аномальные.

Формы гемоглобина физиологического типа возникают на определенных этапах жизнедеятельности человека. А вот патологические формируются в случае неправильной последовательности размещения ряда аминокислот в глобине.

Основные по формам

В человеческом организме могут присутствовать:

1. Оксигемоглобин. Это вещество взаимодействует с молекулами кислорода. Присутствует в крови артерий, поэтому она и обладает насыщенно алым цветом.
2. Карбоксигемоглобин. Эта разновидность белков взаимодействует с молекулами углекислого газа. Представленные молекулы проникают в ткани легких, где происходит выведение углекислого газа и насыщение кислорода гемоглобином. Эта разновидность белка присутствует в венозной крови, за счет чего она обладает более темным окрасом и большей густотой.
3. Метгемоглобин. Это вещество, взаимодействующее с разнообразными химическими агентами. Патологическая форма гемоглобина, а увеличение количества этого вещества может указывать на отравление организма, происходит нарушение насыщаемости тканей кислородом.
4. Миоглобин. Выступает в качестве полноценного аналога красных кровяных телец. Основное различие заключается только в том, что местом расположения этого белка являются сердечные мышцы. При повреждении мышц происходит попадание миоглобина в русло крови, после чего он выводится из организма благодаря функционированию почек. Но присутствует вероятность закупорки канальца почек, что может спровоцировать отмирание его тканей. В таких ситуациях не исключается возникновение почечной недостаточности и дефицита кислорода в тканях.

Другие виды гемоглобина

В различных информационных источниках выделяют еще и такие формы гемоглобина:

1. Гликированный гемоглобин. Эта форма представляет собой неразделимое соединение глюкозы и белка. Такая разновидность глюкозы может перемещаться по крови на протяжении длительного времени, поэтому его применяют для выявления уровня сахара.
2. Фетальный. Форма гемоглобина присутствует в крови эмбриона или новорожденного малыша в первые несколько дней жизнедеятельности. Причислен к активным видам в плане переноса кислорода, под воздействием окружающей среды подвергается быстрому разрушению.
3. Сульфгемоглобин. Представленная разновидность белка возникает в крови при употреблении большого количества медикаментозных средств. Как правило, содержание этого белка не превышает 10 %.
4. Дисгемоглобин. Формируется при таких связях, которые полностью лишают белок способности осуществлять его функции. Это указывает на то, что этот вид гемоглобина будет транспортироваться по крови в форме дополнительного вещества. По истечении времени он будет переработан селезенкой. При нормальном состоянии здоровья это вещество обнаруживается в организме каждого человека, но если случаи такого рода связок участятся, то органам, занимающимся транспортировкой крови по организму, придется функционировать с повышенной интенсивностью, в результате чего они быстрее истощатся и износятся.

Патологические формы гемоглобина

Выделяется отдельная группа:

• D-Пенджаб;

Свое название форма гемоглобина D-Пенджаб получила благодаря широкому распространению на территории Пенджаба, в Индии и Пакистане. Возникновение белка произошло из-за распространения малярии в различных частях Азии. Согласно статистическим данным, этот белок обнаруживается в 55 % случаев от общего числа патологических форм гемоглобина.

Гемоглобин S сформировался на территории Западной Африки в результате пяти отдельных мутаций.

Белок C входит в число наиболее распространенных структурных разновидностей гемоглобина. Люди, у которых присутствует этот белок, могут страдать от такого заболевания, как гемолитическая анемия.

Гемоглобин H провоцирует развитие такого серьезного заболевания, как альфа-талассемия.

Главные функции

Независимо от форм и производных гемоглобина, это вещество обладает следующими функциями:

1. Транспортировка кислорода. Во время вдыхания человеком воздушных масс происходит проникновение молекул кислорода в ткани легких, а оттуда они перемещаются к другим тканям и клеткам. Гемоглобин соединяет молекулы кислорода и осуществляет их транспортировку. При нарушении этой функции возникает дефицит кислорода, что очень опасно для функционирования мозга.
2. Транспортировка углекислого газа. В этой ситуации гемоглобин связывает уже молекулы углекислого газа, а затем осуществляет их транспортировку.
3. Поддержание уровня кислотности. При скоплении углекислого газа в крови наблюдается ее закисление. Этого категорически нельзя допускать, поскольку обязано происходить постоянное выведение молекул углекислого газа.

Нормальные показатели

Для того чтобы врачи могли определить нормальные формы гемоглобина в организме у человека, осуществляется сдача анализов.

Отмечают, что норма свободного гемоглобина в крови людей различных возрастов может иметь такие показатели:

• мужчины в возрасте от 18 лет - от 120 до 150 г/л;
• женщины в возрасте от 18 лет - от 110 до 130 г/л;
• новорожденные и дети в возрасте до 18 лет - 200 г/л.

Увеличение или снижение количества свободного гемоглобина в крови может спровоцировать переход белка в другую форму - патологическую.

Отмечают ряд методов стабилизации его количества, поэтому если результаты анализов указывают на превышенный или сниженный показатель, нужно незамедлительно обращаться к доктору. В связи с наличием большой численности различных форм гемоглобина, определить присутствующую в организме в состоянии только профессиональный врач в лабораторных условиях. Обнаружение ее становится возможным при биохимическом анализе крови.

Гемограмма

Гемограмма (греч. haima кровь + gramma запись) – клинический анализ крови. Включает данные о количестве всех форменных элементов крови, их морфологических особенностях, СОЭ, содержании гемоглобина, цветном показателе, гематокритном числе, соотношении различных видов лейкоцитов и др.

Кровь для исследования берут через 1 ч после легкого завтраки из пальца (мочки уха или пятки у новорожденных и детей раннего возраста). Место прокола обрабатывают ватным тампоном, смоченным 70% этиловым спиртом. Прокол кожи проводят стандартным копьем-скарификатором разового пользования. Кровь должна вытекать свободно. Можно использовать кровь, взятую из вены.

При сгущении крови возможно увеличение концентраций гемоглобина, при увеличении объема плазмы крови – снижение.

Определение количества форменных элементов крови проводят в счетной камере Горяева. Высота камеры, площадь сетки и ее делений, разведение взятой для исследования крови позволяют установить количество форменных элементов в определенном объеме крови. Камера Горяева может быть заменена автоматическими счетчиками. Принцип их работы основан на различной электропроводности взвешенных частиц в жидкости.

Норма количества эритроцитов в 1 л крови

Уменьшение числа эритроцитов (эритроцитопения) характерно для анемий: увеличение их наблюдается при гипоксии, врожденных пороках сердца, сердечно-сосудистой недостаточности, эритремии и др.

Количество тромбоцитов подсчитывают различными методами (в мазках крови, в камере Горяева, при помощи автоматических счетчиков). У взрослых количество тромбоцитов составляет 180,0–320,0×10 9 /л. Увеличение числа тромбоцитов отмечается при злокачественных новообразованиях, хроническом миелолейкозе, остеомиелофиброзе и др. Пониженное содержание тромбоцитов может быть симптомом различных заболеваний, например тромбоцитопенической пурпуры. Наиболее часто в клинической практике встречаются иммунные тромбоцитопении. Количество ретикулоцитов подсчитывают в мазках крови или в камере Горяева. У взрослых их содержание составляет 2–10 ‰ .

Нормальное количество лейкоцитов у взрослых колеблется от 4,0 до 9,0×10 9 /л . У детей оно несколько больше. Содержание лейкоцитов ниже 4,0×10 9 /л обозначается термином «лейкопения», более 10,0×10 9 /л – термином «лейкоцитоз». Количество лейкоцитов у здорового человека не является постоянным и может значительно колебаться в течение суток (суточные биоритмы). Амплитуда колебаний зависит от возраста, пола, конституциональных особенностей, условий жизни, физической нагрузки и др. Развитие лейкопении обусловлено несколькими механизмами, например снижением продукции лейкоцитов костным мозгом, что имеет место при гипопластической и железодефицитной анемии. Лейкоцитоз обычно связан с увеличением количества нейтрофилов, чище обусловлен повышением продукции лейкоцитов или их перераспределением в сосудистом русле; наблюдается при многих состояниях организма, например, при эмоциональном или физическом напряжении, при ряде инфекционных болезней, интоксикациях и др. В норме лейкоциты крови взрослого человека представлены различными формами, которые распределяются в окрашенных препаратах в следующих соотношениях:

Определение количественного соотношения между отдельными формами лейкоцитов (лейкоцитарная формула) имеет клиническое значение. Наиболее часто наблюдается так называемый сдвиг в лейкоцитарной формуле влево. Он характеризуется появлением незрелых форм лейкоцитов (палочкоядерных, метамиелоцитов, миелоцитов, бластов и др.). Наблюдается при воспалительных процессах различной этиологии, лейкозах.

Морфологическую картину форменных элементов исследуют в окрашенных мазках крови под микроскопом. Существует несколько способов окраски мазков крови, основанных на химическом сродстве элементов клетки к определенным анилиновым краскам. Так, цитоплазматические включения метахроматически окрашиваются органическим красителем азуром в ярко-пурпурный цвет (азурофилия). В окрашенных мазках крови определяют величину лейкоцитов, лимфоцитов, эритроцитов (микроциты, макроциты и мегалоциты), их форму, окраску, например насыщенность эритроцита гемоглобином (цветной показатель), цвет цитоплазмы лейкоцитов, лимфоцитов. Низкий цветной показатель свидетельствует о гипохромии, он наблюдается при анемиях, обусловленных дефицитом железа в эритроцитах или неиспользованием его для синтеза гемоглобина. Высокий цветной показатель говорит о гиперхромии при анемиях, вызванных недостаточностью витамина В 12 и (или) фолиевой кислоты, гемолизом.

Скорость оседания эритроцитов (СОЭ) определяется методом Панченкова, основанным на свойстве эритроцитов оседать при помещении несвернувшейся крови в вертикально расположенную пипетку. СОЭ зависит от количества эритроцитов, их величины. Объема и способности к образованию агломератов, от температуры окружающей среды, количества белков плазмы крови и соотношения их фракций. Повышенная СОЭ может быть при инфекционных, иммунопатологических, воспалительных, некротических и опухолевых процессах. Наибольшее увеличение СОЭ наблюдается при синтезе патологического белка, что характерно для миеломной болезни, макроглобулинемии Вальденстрема, болезни легких и тяжелых цепей, а также при гиперфибриногенемии. Следует иметь в виду, что снижение содержания фибриногена в крови может компенсировать изменение соотношения альбуминов и глобулинов, вследствие чего СОЭ остается нормальной или замедляется. При острых инфекционных болезнях (например, при гриппе, ангине) наиболее высокая СОЭ возможна в период снижения температуры тела, при обратном развитии процесса. Значительно реже отмечается замедленная СОЭ, например при эритремии, вторичных эритроцитозах, повышении концентрации желчных кислот и желчных пигментов в крови, гемолизе, кровотечениях и др.

Об общем объеме эритроцитов дает представление гематокритное число – объемное соотношение форменных элементов крови и плазмы.

Нормальное гематокритное число

Его определяют с помощью гематокрита, представляющего собой два коротких стеклянных градуированных капилляра в специальной насадке. Гематокритное число зависит от объема эритроцитов в кровяном русле, вязкости крови, скорости кровотока и других факторов. Оно повышается при обезвоживании организма, тиреотоксикозе, сахарном диабете, кишечной непроходимости, беременности и др. Низкое гематокритное число наблюдается при кровотечениях, сердечной и почечной недостаточности, голодании, сепсисе.

Показатели гемограммы позволяют обычно ориентироваться в особенностях течения патологического процесса. Так, небольшой нейтрофильный лейкоцитоз возможен при легком течении инфекционных болезней и гнойных процессов; об утяжелении свидетельствует нейтрофильный гиперлейкоцитоз. Данные гемограммы используют для контроля за действием некоторых лекарственных препаратов. Так, регулярное определение содержания гемоглобина эритроцитов необходимо для установления режима приема препаратов железа у больных железодефицитной анемией, числа лейкоцитов и тромбоцитов – при лечении лейкозов цитостатическими препаратами.

Строение и функции гемоглобина

Гемоглобин – главный компонент эритроцита и основной дыхательный пигмент, обеспечивает перенос кислорода (О 2 ) из легких в ткани и углекислого газа (СО 2 ) из тканей в легкие. Кроме того, он играет существенную роль в поддержании кислотно-основного равновесия крови. Подсчитано, что в одном эритроците содержится ~340 000 000 молекул гемоглобина, каждая из которых состоит примерно из 103 атомов. В крови человека в среднем содержится ~750 г гемоглобина.

Гемоглобин представляет собой сложный белок, относящийся к группе гемопротеинов белковый компонент в котором представлен глобином, небелковый – четырьмя одинаковыми железопорфириновыми соединениями, которые называются гемами. Атом железа (II), расположенный в центре гема, придает крови характерный красный цвет (см. рис. 1 ). Наиболее характерным свойством гемоглобина является обратимое присоединение газовО 2 , СО 2 и др.

Рис. 1. Структура гемоглобина

Было установлено, что гем приобретает способность переносить О 2 лишь при условии, что его окружает и защищает специфический белок – глобин (сам по себе гем не связывает кислород). Обычно при соединенииО 2 с железом (Fe ) один или более электронов необратимо переходят с атомовFe на атомыО 2 . Иными словами, происходит химическая реакция. Экспериментально было доказано, что миоглобин и гемоглобин обладают уникальной способностью обратимо связыватьO 2 без окисления гемовогоFe 2+ в Fe 3+ .

Таким образом, процесс дыхания, который на первый взгляд кажется столь простым, на самом деле осуществляется благодаря взаимодействию многих видов атомов в гигантских молекулах чрезвычайной сложности.

В крови гемоглобин существует, по крайней мере, в четырех формах: оксигемоглобин, дезоксигемоглобин, карбоксигемоглобин, метгемоглобин. В эритроцитах молекулярные формы гемоглобина способны к взаимопревращению, их соотношение определено индивидуальными особенностями организма.

Как и любой другой белок, гемоглобин имеет определенный набор характеристик, по которым его можно отличить от других белковых и небелковых веществ в растворе. К таким характеристикам относятся молекулярная масса, аминокислотный состав, электрический заряд, химические свойства.

На практике чаще всего используются электролитные свойства гемоглобина (на этом основаны кондуктивные методы его исследования) и способность гема присоединять различные химические группы, приводящие к изменению валентности Fe и окраски раствора (калориметрические методы). Однако в многочисленных исследованиях показано, что результат кондуктивных методов определения гемоглобина зависит от электролитного состава крови, это делает затруднительным применение такого исследования в неотложной медицине.

Строение и функции костного мозга

Костный мозг (medulla ossium) – центральный орган кроветворения, расположенный в губчатом веществе костей и костно-мозговых полостях. Выполняет также функции биологической защиты организма и костеобразования.

У человека костный мозг (КМ) впервые появляется на 2-м месяце эмбриогенеза в закладке ключицы, на 3-м месяце – в лопатках, ребрах, грудине, позвонках и др. На 5-м месяце эмбриогенеза костный мозг функционирует как основной кроветворный орган, обеспечивая дифференцированное костномозговое кроветворение с элементами гранулоцитарного, эритроцитарного и мегакарциоцитарного рядов.

В организме взрослого человека различают красный КМ, представленный деятельной кроветворной тканью, и желтый, состоящий из жировых клеток. Красный КМ заполняет промежутки между костными перекладинами губчатого вещества плоских костей и эпифизов трубчатых костей. Он имеет темно-красный цвет и полужидкую консистенцию, состоит из стромы и клеток кроветворной ткани. Строма образована ретикулярной тканью, она представлена фибробластами и эндотелиальными клетками; содержит большое количество кровеносных сосудов, в основном широких тонкостенных синусоидных капилляров. Строма принимает участие в развитии и жизнедеятельности кости. В промежутках между структурами стромы находятся клетки, участвующие в процессах кроветворения стволовые клетки, клетки-предшественники, эритробласты, миелобласты, монобласты, мегакариобласты, промиелоциты, миелоциты, метамиелоциты, мегакариоциты, макрофаги и зрелые форменные элементы крови.

Формирующиеся клетки крови в красном КМ располагаются в виде островков. При этом эритробласты окружают макрофаг, содержащий железо, необходимое для построения геминовой части гемоглобина. В процессе созревания зернистые лейкоциты (гранулоциты) депонируются в красном КМ, поэтому их содержание в 3 раза больше, чем эритрокариоцитов. Мегакариоциты тесно связаны с синусоидными капиллярами; часть их цитоплазмы проникает в просвет кровеносного сосуда. Отделяющиеся фрагменты цитоплазмы в виде тромбоцитов переходят в кровяное русло. Формирующиеся лимфоциты плотно окружают кровеносные сосуды. В красном костном мозгу развиваются предшественники лимфоцитов и В-лимфоциты. В норме через стенку кровеносных сосудов КМ проникают только созревшие форменные элементы крови, поэтому появление в кровяном русле незрелых форм свидетельствует об изменении функции или повреждении костномозгового барьера. КМ занимает одно из первых мест в организме по своим репродуктивным свойствам. В среднем у человека в день образуется:

В детском возрасте (после 4 лет) красный КМ постепенно замещается жировыми клетками. К 25 годам диафизы трубчатых костей целиком заполняются желтым мозгом, в плоских костях он занимает около 50% объема КМ. Желтый КМ в норме не выполняет кроветворной функции, но при больших кровопотерях в нем появляются очаги кроветворения. С возрастом объем и масса КМ изменяются. Если у новорожденных на его долю приходится примерно 1,4% массы тела, то у взрослого человека – 4,6%.

Костный мозг участвует также в разрушении эритроцитов, реутилизации железа, синтезе гемоглобина, служит местом накопления резервных липидов. Поскольку в нем содержатся лимфоциты и мононуклеарные фагоциты, он принимает участие в реакции иммунного ответа.

Деятельность КМ как саморегулирующейся системы контролируется по принципу обратной связи (число зрелых клеток крови влияет на интенсивность их образования). Эта регуляция обеспечивается сложным комплексом межклеточных и гуморальных (поэтины, лимфокины и монокины) воздействий. Предполагается, что основным фактором, регулирующим клеточный гомеостаз, является количество клеток крови. В норме по мере старения клеток они удаляются и на их место приходят другие. При экстремальных состояниях (например, кровотечении, гемолизе) изменяется концентрация клеток, срабатывает обратная связь; в дальнейшем процесс зависит от динамической устойчивости системы и силы воздействия вредных факторов.

Под воздействием эндогенных и экзогенных факторов происходит нарушение кроветворной функции КМ. Нередко патологические изменения, происходящие в КМ, особенно в начале какого-либо заболевания, не сказываются на показателях, характеризующих состояние крови. Возможны уменьшение числа клеточных элементов КМ (гипоплазия) или их увеличение (гиперплазия). При гипоплазии КМ уменьшается количество миелокариоцитов, отмечается цитопения, нередко жировая ткань преобладает над миелоидной. Гипоплазия кроветворения может быть самостоятельным заболеванием (например, апластическая анемия). В редких случаях она сопровождает такие заболевания, как хронический гепатит, злокачественные новообразования, встречается при некоторых формах миелофиброза, мраморной болезни, аутоиммунных заболеваниях. При некоторых заболеваниях уменьшается количество клеток одного ряда, например красного (парциальная красноклеточная аплазия), или клеток гранулоцитарного ряда (агранулоцитоз). При ряде патологических состояний, кроме гипоплазии кроветворения, возможен неэффективный гемопоэз, для которого характерны нарушение созревания и выхода клеток гемопоэза в кровь и их интрамедуллярная гибель.

Гиперплазия КМ имеет место при различных лейкозах. Так, при остром лейкозе появляются незрелые (бластные) клетки; при хроническом лейкозе возрастает число морфологически зрелых клеток, например лимфоцитов при лимфолейкозе, эритроцитов при эритремии, гранулоцитов при хроническом миелолейкозе. Гиперплазия клеток эритроцитарного ряда характерна также для гемолитических анемий ,В 12 -дефицитной анемии .